Biochemische analyse van bloednormen, betekenis en interpretatie van indicatoren bij mannen, vrouwen en kinderen (naar leeftijd). Enzymactiviteit: amylase, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipase, pepsinogen en anderen.

Hieronder bespreken we wat elke indicator van de biochemische analyse van bloed is, wat de referentiewaarden en interpretatie zijn. In het bijzonder zullen we ons richten op de activiteitsindicatoren van enzymen bepaald in het kader van deze laboratoriumtest.

Alpha-amylase (amylase)

Alfa-amylase (amylase) is een enzym dat betrokken is bij de afbraak van voedselzetmeel tot glycogeen en glucose. Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en de speekselklieren. Bovendien is speekselklieramylase een S-type en is de alvleesklier een P-type, maar beide soorten enzymen zitten in het bloed. De bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed is een berekening van de activiteit van beide typen enzym. Aangezien dit enzym wordt geproduceerd door de pancreas, wordt de bepaling van de activiteit in het bloed gebruikt om ziekten van dit orgaan (pancreatitis, enz.) Te diagnosticeren. Bovendien kan de activiteit van amylase wijzen op de aanwezigheid van andere ernstige pathologieën van de buikorganen, waarvan het verloop leidt tot irritatie van de pancreas (bijvoorbeeld peritonitis, acute appendicitis, darmobstructie, buitenbaarmoederlijke zwangerschap). Aldus is de bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed een belangrijke diagnostische test voor verschillende pathologieën van de buikorganen.

Dienovereenkomstig wordt de bepaling van de activiteit van alfa-amylase in het bloed in het kader van biochemische analyse toegewezen in de volgende gevallen:

  • Vermoeden of eerder geïdentificeerde pathologie van de pancreas (pancreatitis, tumoren);
  • Galsteen ziekte;
  • Epidemische parotitis (speekselklieraandoening);
  • Acute buikpijn of abdominale trauma;
  • Elke pathologie van het spijsverteringskanaal;
  • Verdachte of eerder gedetecteerde cystische fibrose.

Normaal gesproken is de activiteit van bloedamylase bij volwassen mannen en vrouwen, evenals bij kinderen ouder dan 1 jaar 25 - 125 E / l (16 - 30 μcatal / l). Bij kinderen van het eerste levensjaar varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed van 5 tot 65 U / l, wat te wijten is aan het lage niveau van amylaseproductie vanwege de kleine hoeveelheid zetmeelrijk voedsel in het dieet van de baby.

Een toename van de activiteit van alfa-amylase in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Pancreatitis (acuut, chronisch, reactief);
  • Cyste of tumor van de pancreas;
  • Occlusie van de ductus pancreaticus (bijv. Steen, verklevingen, enz.);
  • Makroamilazemiya;
  • Ontstekingsproces of schade aan de speekselklieren (bijvoorbeeld met bof);
  • Acute peritonitis of appendicitis;
  • Perforatie (perforatie) van een hol orgaan (bijvoorbeeld van de maag, darmen);
  • Diabetes mellitus (in de periode van ketoacidose);
  • Ziekten van de galwegen (cholecystitis, cholelithiasis);
  • Nierfalen;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Ziekten van het spijsverteringskanaal (bijvoorbeeld maagzweer of darmzweer, darmobstructie, darminfarct);
  • Trombose van de bloedvaten van het darmstelsel van de darm;
  • Aorta-aneurysma ruptuur;
  • Operaties of verwondingen van de buikorganen;
  • Maligne neoplasmata.

Een afname van de activiteit van alfa-amylase in het bloed (waarden rond nul) kunnen wijzen op de volgende ziekten:
  • Alvleesklier insufficiëntie;
  • Cystic fibrosis;
  • Gevolgen van het verwijderen van de alvleesklier;
  • Acute of chronische hepatitis;
  • Pancreasnecrose (sterven en desintegratie van de pancreas in de laatste fase);
  • Thyrotoxicose (hoog niveau van een hormoon-schildklier in het lichaam);
  • Toxicose van zwangerschap.

Alanine-aminotransferase (ALT)

Alanine-aminotransferase (AlAT) is een enzym dat het aminozuur alanine van het ene eiwit naar het andere overdraagt. Dienovereenkomstig speelt dit enzym een ​​sleutelrol bij de synthese van eiwitten, de uitwisseling van aminozuren en de productie van cel-energie. AlAT werkt in de cellen, dus de inhoud en activiteit zijn normaal gesproken hoger in respectievelijk weefsels en organen en lager in bloed. Wanneer de activiteit van AlAT in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan de organen en weefsels en de afgifte van het enzym daaruit in de systemische bloedsomloop. En aangezien de hoogste activiteit van ALT wordt waargenomen in de cellen van het myocard, de lever en de skeletspieren, wijst een toename van het actieve enzym in het bloed erop dat er schade is aangericht aan deze zeer specifieke weefsels.

De meest uitgesproken activiteit van ALT in het bloed neemt toe wanneer levercellen worden beschadigd (bijvoorbeeld bij acute toxische en virale hepatitis). Bovendien neemt de enzymactiviteit toe zelfs vóór de ontwikkeling van geelzucht en andere klinische tekenen van hepatitis. Een iets kleinere toename van de enzymactiviteit wordt waargenomen bij brandwonden, myocardiaal infarct, acute pancreatitis en chronische leverpathologieën (tumor, cholangitis, chronische hepatitis, enz.).

Gezien de rol en organen waarin ALT werkt, zijn de volgende aandoeningen en ziekten een indicatie voor het bepalen van de enzymactiviteit in het bloed:

  • Elke leverziekte (hepatitis, tumoren, cholestasis, cirrose, vergiftiging);
  • Vermoedelijk acuut myocardiaal infarct;
  • Spierpathologie;
  • Monitoring van de levertoestand bij patiënten die medicijnen krijgen die dit orgaan negatief beïnvloeden;
  • Routine-inspecties;
  • Onderzoek van mogelijke bloed- en orgaandonoren;
  • Een overzicht van mensen die mogelijk hepatitis hebben opgelopen door contact met lijders aan virale hepatitis.

Normaal gesproken zou de ALT-activiteit in het bloed van volwassen vrouwen (ouder dan 18 jaar) minder dan 31 U / l moeten zijn en bij mannen jonger dan 41 E / l. Bij kinderen jonger dan één jaar is de normale activiteit van AlAT minder dan 54 U / l, 1-3 jaar oud - minder dan 33 U / d, 3-6 jaar - minder dan 29 U / l, 6-12 jaar - minder dan 39 U / l. Bij adolescente meisjes van 12-17 jaar oud is de normale activiteit van AlAT minder dan 24 U / l en bij jongens van 12-17 jaar oud - minder dan 27 U / l. Bij jongens en meisjes vanaf 17 jaar is de ALT-activiteit normaal hetzelfde als bij volwassen mannen en vrouwen.

Een toename van de activiteit van AlAT in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische leverziekten (hepatitis, cirrose, vette hepatosis, tumor- of levermetastasen, alcoholische leverschade, etc.);
  • Mechanische geelzucht (verstopping van het galkanaal met een steen, tumor, enz.);
  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Myocardiale dystrofie;
  • Zonnesteek of brandwondziekte;
  • shock;
  • hypoxie;
  • Trauma of necrose (dood) van de spieren van een locatie;
  • myositis;
  • myopathie;
  • Hemolytische anemie van welke oorsprong dan ook;
  • Nierfalen;
  • Pre-eclampsie;
  • filariasis;
  • Acceptatie van geneesmiddelen die toxisch zijn voor de lever.

Een toename van de activiteit van AlAT in het bloed kan wijzen op de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Eindstadia van leverfalen;
  • Uitgebreide leverbeschadiging (necrose of cirrose van de meerderheid van het orgaan);
  • Mechanische geelzucht.

Aspartaat-aminotransferase (AsAT)

Aspartaat-aminotransferase (AsAT) is een enzym dat zorgt voor een aminogroep-overdrachtsreactie tussen aspartaat en alfa-ketoglutaraat om oxaloacetic acid en glutamate te vormen. Dienovereenkomstig speelt AsAT een sleutelrol in de synthese en afbraak van aminozuren, evenals de vorming van energie in cellen.

AsAT, zoals ALAT, is een intracellulair enzym, omdat het voornamelijk in cellen werkt en niet in het bloed. Dienovereenkomstig is de concentratie van AcAT in normale weefsels hoger dan in het bloed. De hoogste activiteit van het enzym wordt genoteerd in de cellen van het myocardium, spieren, lever, pancreas, hersenen, nieren, longen, evenals in leukocyten en erythrocyten. Wanneer de activiteit van AsAT in het bloed toeneemt, duidt dit op de afgifte van het enzym uit de cellen in de systemische circulatie, wat optreedt wanneer er schade is aan organen waarin een grote hoeveelheid AsAT aanwezig is. Dat wil zeggen, de activiteit van AsAT in het bloed neemt dramatisch toe met leveraandoeningen, acute pancreatitis, spierschade, hartinfarct.

De bepaling van de activiteit van AST in het bloed is geïndiceerd voor de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Leverziekte;
  • Diagnose van acuut myocardiaal infarct en andere hartspierpathologieën;
  • Spierziekten van het lichaam (myositis, enz.);
  • Routine-inspecties;
  • Onderzoek van mogelijke bloed- en orgaandonoren;
  • Onderzoek van mensen gecontacteerd met virale hepatitispatiënten;
  • Monitoring van de levertoestand bij patiënten die medicijnen krijgen die het orgel negatief beïnvloeden.

Normaal gesproken is de ASAT-activiteit bij volwassen mannen minder dan 47 U / l en bij vrouwen jonger dan 31 U / l. De activiteit van AsAT bij kinderen varieert gewoonlijk afhankelijk van de leeftijd:
  • Kinderen jonger dan een jaar - minder dan 83 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 48 U / l;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar oud - minder dan 36 U / l;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 47 U / l;
  • Kinderen van 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 29 eenheden / l, meisjes - minder dan 25 eenheden / l;
  • Adolescenten ouder dan 17 jaar - zoals bij volwassen vrouwen en mannen.

Een toename van de activiteit van AsAT in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis, reumatische hartziekte;
  • Cardiogene of toxische shock;
  • Pulmonaire trombose;
  • Hartfalen;
  • Skeletachtige spierziekten (myositis, myopathieën, polymyalgie);
  • De vernietiging van een groot aantal spieren (bijvoorbeeld uitgebreide verwondingen, brandwonden, necrose);
  • Hoge fysieke activiteit;
  • Zonnesteek;
  • Leverziekten (hepatitis, cholestase, kanker en levermetastasen, etc.);
  • pancreatitis;
  • Alcohol drinken;
  • Nierfalen;
  • Maligne neoplasmata;
  • Hemolytische anemie;
  • Grote thalassemie;
  • Infectieziekten, waarbij skeletspieren, hartspier, longen, lever, rode bloedcellen, leukocyten worden beschadigd (bijvoorbeeld bloedvergiftiging, infectieuze mononucleosis, herpes, longtuberculose, tyfeuze koorts);
  • Voorwaarde na hartchirurgie of angiocardiografie;
  • Hypothyreoïdie (lage niveaus van schildklierhormonen in het bloed);
  • Intestinale obstructie;
  • Lactaatacidose;
  • Legionellaziekte;
  • Kwaadaardige hyperthermie (verhoogde lichaamstemperatuur);
  • Nierinfarct;
  • Stroke (hemorrhagic of ischemic);
  • Giftige vergiftigingspaddenstoelen;
  • Inname van medicijnen die de lever negatief beïnvloeden.

Een afname van de activiteit van AsAT in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Vitamine B-tekort6;
  • Ernstige en massale schade aan de lever (bijvoorbeeld leverruptuur, necrose van een groot deel van de lever, enz.);
  • Het laatste stadium van leverfalen.

Gamma-glutamyltransferase (GGT)

Gamma-glutamyltransferase (GGT) wordt ook wel gamma-glutamyltranspeptidase (GGTP) genoemd en is een enzym dat zorgt voor de overdracht van het aminozuur gamma-glutamyl van het ene eiwitmolecuul naar het andere. Dit enzym wordt gevonden in het grootste aantal celmembranen met secretoire of sorptiecapaciteit, bijvoorbeeld in epitheelcellen van de galwegen, hepatische tubuli, niertubuli, excretoire kanalen van de pancreas, de borstelrand van de dunne darm, enz. Dienovereenkomstig is dit enzym het meest actief in de nieren, lever, pancreas, borstelrand van de dunne darm.

GGT is een intracellulair enzym, dus zijn activiteit is gewoonlijk laag in het bloed. En wanneer de GGT-activiteit in het bloed toeneemt, duidt dit op schade aan cellen die rijk zijn aan dit enzym. Dat wil zeggen dat verhoogde GGT-activiteit in het bloed kenmerkend is voor leveraandoeningen met beschadiging van de cellen (inclusief bij het nuttigen van alcohol of het innemen van medicijnen). Bovendien is dit enzym zeer specifiek voor leverbeschadiging, dat wil zeggen dat een toename in zijn activiteit in het bloed het mogelijk maakt om met hoge nauwkeurigheid de schade van dit specifieke orgaan te bepalen, vooral wanneer andere tests dubbelzinnig kunnen worden geïnterpreteerd. Als er bijvoorbeeld een toename van de activiteit van AsAT en alkalische fosfatase is, kan dit worden veroorzaakt door een pathologie, niet alleen van de lever, maar ook van het hart, de spieren of botten. In dit geval zal de bepaling van de GGT-activiteit het zieke orgaan identificeren, omdat als de activiteit ervan wordt verhoogd, hoge waarden van AcAT en alkalische fosfatase te wijten zijn aan leverschade. En als de GGT-activiteit normaal is, dan is de hoge activiteit van AsAT en alkalische fosfatase het gevolg van de pathologie van de spieren of botten. Dat is de reden waarom de bepaling van GGT-activiteit een belangrijke diagnostische test is voor het detecteren van pathologie of leverschade.

De definitie van GGT-activiteit wordt weergegeven in de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Diagnose en controle over de loop van pathologieën van de lever en galwegen;
  • Monitoring van de effectiviteit van alcoholtherapie;
  • Detectie van levermetastasen in kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie;
  • Beoordeling van prostaat-, pancreas- en hepatoma-kankers;
  • Beoordeling van de levertoestand bij het nemen van medicijnen die het lichaam nadelig beïnvloeden.

Normaal gesproken is de GGT-activiteit in het bloed bij volwassen vrouwen minder dan 36 E / ml en bij mannen minder dan 61 E / ml. De normale activiteit van GGT in het bloedserum bij kinderen is afhankelijk van de leeftijd en is als volgt:
  • Baby's tot 6 maanden - minder dan 204 E / ml;
  • Kinderen van 6 - 12 maanden - minder dan 34 E / ml;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 18 E / ml;
  • Kinderen van 3-6 jaar oud - minder dan 23 E / ml;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 17 E / ml;
  • Adolescenten van 12 - 17 jaar: jongens - minder dan 45 E / ml, meisjes - minder dan 33 E / ml;
  • Tieners van 17 - 18 jaar oud - zoals bij volwassenen.

Bij het beoordelen van de activiteit van GGT in het bloed moet eraan worden herinnerd dat de activiteit van het enzym hoger is, hoe groter de lichaamsmassa van de persoon. Bij zwangere vrouwen in de eerste weken van de zwangerschap neemt de GGT-activiteit af.

Verhoogde GGT-activiteit kan worden waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Alle ziekten van de lever en galkanalen (hepatitis, toxische schade aan de lever, cholangitis, galstenen, tumoren en levermetastasen);
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Pancreatitis (acuut en chronisch);
  • Tumoren van de alvleesklier, prostaat;
  • Exacerbatie van glomerulonefritis en pyelonefritis;
  • Drinken van alcoholische dranken;
  • Acceptatie van geneesmiddelen die toxisch zijn voor de lever.

Acid Phosphatase (CF)

Zuurfosfatase (CF) is een enzym dat betrokken is bij de uitwisseling van fosforzuur. Het wordt geproduceerd in bijna alle weefsels, maar de hoogste enzymactiviteit wordt waargenomen in de prostaatklier, lever, bloedplaatjes en rode bloedcellen. Normaal gesproken is de zuurfosfatase-activiteit laag in het bloed, omdat het enzym zich in de cellen bevindt. Dienovereenkomstig wordt een toename van de activiteit van het enzym waargenomen met de vernietiging van de daarin rijke cellen en de afgifte van fosfatase in de systemische circulatie. Bij mannen wordt de helft van het zuurfosfatase, gedetecteerd in het bloed, geproduceerd door de prostaatklier. En bij vrouwen verschijnt zure fosfatase in het bloed uit de lever, rode bloedcellen en bloedplaatjes. Dit betekent dat de enzymactiviteit het mogelijk maakt om prostaatklieraandoeningen bij mannen te detecteren, evenals pathologie van het bloedsysteem (trombocytopenie, hemolytische ziekte, trombo-embolie, myeloom, ziekte van Paget, ziekte van Gaucher, ziekte van Niemann-Pick, enz.) Bij beide geslachten.

Bepaling van de zuurfosfataseactiviteit is geïndiceerd in gevallen van verdenking op prostaatklieraandoeningen bij mannen en lever- of nierpathologie bij beide geslachten.

Mannen moeten onthouden dat de bloedtest voor zure fosfataseactiviteit minstens 2 dagen (en bij voorkeur 6 tot 7 dagen) moet worden genomen na het ondergaan van alle manipulaties die de prostaat aantasten (bijvoorbeeld prostaatmassage, transrectale echografie, biopsie, enz.). Daarnaast moeten vertegenwoordigers van beide geslachten zich ervan bewust zijn dat de analyse van de zuurfosfataseactiviteit niet eerder wordt gegeven dan twee dagen na instrumentale onderzoeken van de blaas en darmen (cystoscopie, rectoromanoscopie, colonoscopie, digitaal onderzoek van de rectumampul, enz.).

Normaal gesproken is de activiteit van zure fosfatase in het bloed van mannen 0 - 6,5 U / l, en voor vrouwen - 0 - 5,5 U / l.

Een toename in de activiteit van zuur fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Prostaatziekten bij mannen (prostaatkanker, prostaatadenoom, prostatitis);
  • De ziekte van Paget;
  • De ziekte van Gaucher;
  • Niemann-pick ziekte;
  • Multipel myeloom;
  • trombo-embolie;
  • Hemolytische ziekte;
  • Trombocytopenie als gevolg van vernietiging van bloedplaatjes;
  • osteoporose;
  • Ziekten van het reticulo-endotheliale systeem;
  • Pathologie van de lever en de galwegen;
  • Botmetastasen bij kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Diagnostische manipulaties van de organen van het urogenitale systeem (rectaal digitaal onderzoek, verzameling van prostaatafscheiding, colonoscopie, cystoscopie, enz.) Uitgevoerd binnen 2-7 dagen ervoor.

Creatine Phosphokinase (CK)

Creatinefosfokinase (CPK) wordt ook creatinekinase (CK) genoemd. Dit enzym katalyseert het proces van het verwijderen van één fosforzuurresidu uit ATP (adenosinetrifosfaat) met de vorming van ADP (adenosinedifosforzuur) en creatinefosfaat. Creatinefosfaat is belangrijk voor normaal metabolisme, evenals spiercontractie en ontspanning. Creatinefosfokinase is aanwezig in bijna alle organen en weefsels, maar het meeste van dit enzym wordt aangetroffen in spieren en het myocardium. De minimale hoeveelheid creatinefosfokinase wordt aangetroffen in de hersenen, schildklier, baarmoeder en longen.

Normaal gesproken is er een kleine hoeveelheid creatinekinase in het bloed en de activiteit kan toenemen met spier-, myocardiale of hersenbeschadiging. Creatinekinase kan van drie varianten zijn - KK-MM, KK-MB en KK-VV, en KK-MM is een ondersoort van het spierenzym, KK-MB is een ondersoort van het myocardium en KK-VV is een ondersoort van de hersenen. Normaal is 95% van het creatinekinase in het bloed de ondersoort CK-MM en de ondersoorten CK-MB en CK-BB worden in sporenhoeveelheden bepaald. Momenteel impliceert de bepaling van de activiteit van creatinekinase in het bloed een beoordeling van de activiteit van alle drie de ondersoorten.

De indicaties voor het bepalen van de activiteit van CK in het bloed zijn de volgende toestanden:

  • Acute en chronische aandoeningen van het cardiovasculaire systeem (acuut myocardiaal infarct);
  • Spierziekten (myopathie, myodystrofie, etc.);
  • Ziekten van het centrale zenuwstelsel;
  • Schildklieraandoeningen (hypothyreoïdie);
  • trauma;
  • Kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie.

Normaal gesproken is de creatinefosfokinaseactiviteit bij volwassen mannen minder dan 190 E / l en bij vrouwen minder dan 167 E / l. Bij kinderen neemt de enzymactiviteit gewoonlijk de volgende waarden aan, afhankelijk van de leeftijd:
  • De eerste vijf dagen van het leven - tot 650 U / l;
  • 5 dagen - 6 maanden - 0 - 295 U / l;
  • 6 maanden - 3 jaar - minder dan 220 U / l;
  • 3 - 6 jaar - minder dan 150 U / l;
  • 6 - 12 jaar oud: jongens - minder dan 245 U / l en meisjes - minder dan 155 U / l;
  • 12 - 17 jaar oud: jongens - minder dan 270 U / l, meisjes - minder dan 125 U / l;
  • Ouder dan 17 jaar oud - zoals bij volwassenen.

Een toename van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Chronische hartziekte (myocardiale dystrofie, aritmie, onstabiele angina, congestief hartfalen);
  • Trauma of operatie aan het hart en andere organen;
  • Acute hersenschade;
  • coma;
  • Skeletachtige spierschade (uitgebreid letsel, brandwonden, necrose, elektrische schok);
  • Spierziekten (myositis, polymyalgie, dermatomyositis, polymyositis, myodystrofie, enz.);
  • Hypothyreoïdie (lage schildklierhormoonspiegels);
  • Intraveneuze en intramusculaire injecties;
  • Geestelijke ziekte (schizofrenie, epilepsie);
  • Longembolie;
  • Sterke spiersamentrekkingen (bevalling, spasmen, krampen);
  • tetanus;
  • Hoge fysieke activiteit;
  • vasten;
  • Uitdroging (uitdroging door braken, diarree, overvloedig zweten, enz.);
  • Lange onderkoeling of oververhitting;
  • Kwaadaardige tumoren van de blaas, darmen, borst, darmen, baarmoeder, longen, prostaat, lever.

Een afname van de activiteit van creatinefosfokinase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Langdurig verblijf in een zittende staat (hypodynamie);
  • Lage spiermassa.

Creatinefosfokinase, MV-subeenheid (CK-MB)

De ondersoort van creatine kinase KFK-MB is uitsluitend aanwezig in het myocardium, in het bloed is deze normaal gesproken erg klein. Een toename van de activiteit van CK-MB in het bloed wordt waargenomen met de vernietiging van de cellen van de hartspier, dat wil zeggen met een hartinfarct. De verhoogde activiteit van het enzym wordt 4 tot 8 uur na een hartaanval geregistreerd, het bereikt een maximum na 12 tot 24 uur, en op de derde dag, tijdens normaal herstel van het herstel van de hartspier, keert de CPK-MB-activiteit terug naar normaal. Dat is de reden waarom de bepaling van CK-MB-activiteit wordt gebruikt voor de diagnose van een hartinfarct en de daaropvolgende observatie van de herstelprocessen in de hartspier. Gezien de rol en locatie van CK-MB, wordt de bepaling van de activiteit van dit enzym alleen aangetoond voor de diagnose van een hartinfarct en het onderscheid van deze ziekte van een longinfarct of een ernstige aanval van angina pectoris.

Normaal gesproken is CPK-MB-activiteit in het bloed van volwassen mannen en vrouwen, evenals kinderen, minder dan 24 U / l.

De verhoogde activiteit van CK-MB wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acuut myocardinfarct;
  • Acute myocarditis;
  • Giftige hartspierbeschadiging door vergiftiging of een infectieziekte;
  • Aandoeningen na verwondingen, operaties en diagnostische manipulaties van het hart;
  • Chronische hartziekte (myocardiale dystrofie, congestief hartfalen, aritmie);
  • Longembolie;
  • Ziekten en letsels van skeletspieren (myositis, dermatomyositis, dystrofie, verwondingen, operaties, brandwonden);
  • shock;
  • Het syndroom van Reye.

Lactaat dehydrogenase (LDH)

Lactaatdehydrogenase (LDH) is een enzym dat de reactie in staat stelt lactaat in pyruvaat om te zetten, en is daarom erg belangrijk voor de productie van celenergie. LDH wordt normaal aangetroffen in het bloed en in de cellen van bijna alle organen, maar de grootste hoeveelheid enzym zit vast in de lever, spieren, myocard, rode bloedcellen, leukocyten, nieren, longen, lymfoïde weefsels en bloedplaatjes. Een toename van de LDH-activiteit wordt meestal waargenomen bij de vernietiging van cellen waarin het zich in grote hoeveelheden bevindt. Dit betekent dat de hoge activiteit van het enzym kenmerkend is voor hartschade (myocarditis, hartaanvallen, hartritmestoornissen), lever (hepatitis, enz.), Nieren en rode bloedcellen.

Dienovereenkomstig zijn de indicaties voor het bepalen van de activiteit van LDH in het bloed de volgende aandoeningen of ziekten:

  • Ziekten van de lever en de galwegen;
  • Myocardschade (myocarditis, hartinfarct);
  • Hemolytische anemie;
  • myopathie;
  • Maligne neoplasmata van verschillende organen;
  • Longembolieën.

Normaal gesproken is de LDH-activiteit in het bloed van volwassen mannen en vrouwen 125 - 220 U / l (bij gebruik van bepaalde sets reagentia kan de norm 140 - 350 U / l zijn). Bij kinderen varieert de normale activiteit van het enzym in het bloed afhankelijk van de leeftijd en is als volgt:
  • Kinderen jonger dan een jaar - minder dan 450 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar oud - minder dan 344 U / l;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar oud - minder dan 315 U / l;
  • Kinderen van 6 - 12 jaar oud - minder dan 330 U / l;
  • Tieners van 12 - 17 jaar oud - minder dan 280 U / l;
  • Tieners van 17 - 18 jaar oud - zoals bij volwassenen.

Een toename van de LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Draagtijd;
  • Pasgeborenen vóór de 10e dag van het leven;
  • Intense fysieke inspanning;
  • Leverziekten (hepatitis, cirrose, geelzucht door obstructie van de galwegen);
  • Myocardinfarct;
  • Embolie of longinfarct;
  • Ziekten van het bloedsysteem (acute leukemie, bloedarmoede);
  • Spierziekten en -verwondingen (trauma, atrofie, myositis, myodystrofie, enz.);
  • Nierziekte (glomerulonefritis, pyelonefritis, nierinfarct);
  • Acute pancreatitis;
  • Elke aandoening vergezeld van massale celdood (shock, hemolyse, brandwonden, hypoxie, ernstige hypothermie, etc.);
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie;
  • Gebruik van geneesmiddelen die giftig zijn voor de lever (cafeïne, steroïde hormonen, cefalosporine-antibiotica, enz.), Alcohol drinken.

Een afname van LDH-activiteit in het bloed wordt waargenomen met een genetische stoornis of de volledige afwezigheid van enzym-subeenheden.

lipase

Lipase is een enzym dat de reactie van splitsing van triglyceriden in glycerol en vetzuren verschaft. Dat wil zeggen, lipase is belangrijk voor de normale vertering van vetten die het lichaam binnenkomen met voedsel. Het enzym wordt geproduceerd door een aantal organen en weefsels, maar het leeuwendeel van lipase dat in het bloed circuleert, is afkomstig van de pancreas. Na productie in de pancreas komt lipase in de twaalfvingerige darm en dunne darm terecht, waar het vetten uit voedsel afbreekt. Verder, vanwege zijn kleine afmeting, passeert het lipase door de darmwand in de bloedvaten en circuleert in de bloedstroom, waar het vetten blijft afbreken tot componenten die worden geabsorbeerd door de cellen.

Een toename in bloedlipaseactiviteit wordt meestal veroorzaakt door de vernietiging van pancreascellen en de afgifte van grote hoeveelheden enzym in de bloedbaan. Dat is de reden waarom de bepaling van lipase-activiteit een zeer belangrijke rol speelt bij de diagnose van pancreatitis of blokkering van pancreaskanalen door een tumor, steen, cyste, etc. Bovendien kan de hoge activiteit van lipase in het bloed worden waargenomen bij nieraandoeningen, wanneer het enzym in de bloedbaan wordt vastgehouden.

Het is dus duidelijk dat de indicaties voor het bepalen van de activiteit van lipase in het bloed de volgende aandoeningen en ziekten zijn:

  • Vermoeden van acute of exacerbatie van chronische pancreatitis;
  • Chronische pancreatitis;
  • Galsteen ziekte;
  • Acute cholecystitis;
  • Acuut of chronisch nierfalen;
  • Perforatie (perforatie) van maagzweren;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • Cirrose van de lever;
  • Abdominale trauma;
  • Alcoholisme.

Normaal gesproken is de activiteit van lipase in het bloed bij volwassenen 8 - 78 U / l en bij kinderen 3 - 57 U / l. Bij het bepalen van de activiteit van lipase met andere sets reagentia, is de normale waarde van de index minder dan 190 U / l bij volwassenen en minder dan 130 U / l bij kinderen.

Een toename in lipase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:

  • Acute of chronische pancreatitis;
  • Kanker, cyste of pseudocyst van de pancreas;
  • alcoholisme;
  • Galkoliek;
  • Intrahepatische cholestase;
  • Chronische galblaasaandoening;
  • Stranulatie of darminfarct;
  • Stofwisselingsziekten (diabetes, jicht, obesitas);
  • Acuut of chronisch nierfalen;
  • Perforatie (perforatie) van maagzweren;
  • Obstructie van de dunne darm;
  • peritonitis;
  • Bof met pancreaslaesies;
  • Het ontvangen van medicijnen die spasmen van de sfincter van Oddi veroorzaken (morfine, indomethacine, heparine, barbituraten, enz.).

Een afname in lipase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Kwaadaardige tumoren van verschillende lokalisatie (behalve voor pancreascarcinoom);
  • Overtollige triglyceriden in het bloed op de achtergrond van ondervoeding of erfelijke hyperlipidemie.

Pepsinogenes I en II

Pepsinogenes I en II zijn voorlopers van het maag-enzym pepsine. Ze worden geproduceerd door de cellen van de maag. Een deel van het pepsinogeen uit de maag komt de systemische circulatie binnen, waar hun concentratie kan worden bepaald door verschillende biochemische methoden. Onder invloed van zoutzuur worden pepsinogenen in de maag omgezet in het enzym pepsine, dat eiwitten die uit voedsel komen, afbreekt. Dienovereenkomstig maakt de concentratie van pepsinogeen in het bloed het mogelijk om informatie te verkrijgen over de toestand van de secretoire functie van de maag en om het type gastritis (atrofisch, hyperzuur) te identificeren.

Pepsinogen I wordt gesynthetiseerd door de cellen van de bodem en het lichaam van de maag, en pepsinogen II door cellen uit alle delen van de maag en het bovenste deel van de twaalfvingerige darm. Daarom maakt de bepaling van de concentratie van pepsinogeen I het mogelijk om de toestand van het lichaam en de bodem van de maag te bepalen, en pepsinogen II - om alle delen van de maag te evalueren.

Wanneer de concentratie pepsinogeen I in het bloed wordt verlaagd, duidt dit op de dood van de hoofdcellen van het lichaam en de onderkant van de maag, die deze voorloper van pepsine produceren. Dienovereenkomstig kan een laag niveau van pepsinogeen I atrofische gastritis aanduiden. Bovendien kan, tegen de achtergrond van atrofische gastritis, het niveau van pepsinogen II gedurende een lange tijd binnen het normale bereik blijven. Wanneer de concentratie pepsinogeen I in het bloed wordt verhoogd, duidt dit op een hoge activiteit van de hoofdcellen van de vloer en het lichaam van de maag, en daarom gastritis met hoge zuurgraad. Een hoog niveau van pepsinogeen II in het bloed geeft een hoog risico op maagzweren aan, omdat er wordt gesteld dat secreterende cellen niet alleen actief de precursors van enzymen produceren, maar ook zoutzuur.

Voor de klinische praktijk is de berekening van de verhouding van pepsinogen I / pepsinogen II van groot belang, omdat deze coëfficiënt het mogelijk maakt om atrofische gastritis en een hoog risico op het ontwikkelen van zweren en maagkanker te identificeren. Dus, als de coëfficiënt minder is dan 2,5, hebben we het over atrofische gastritis en een hoog risico op maagkanker. En met een factor van meer dan 2,5 - over het hoge risico op maagzweren. Bovendien maakt de verhouding van concentraties van pepsinogeen in het bloed het mogelijk om functionele aandoeningen van het spijsverteringsstelsel (bijvoorbeeld tegen de achtergrond van stress, ondervoeding, etc.) te onderscheiden van echte organische veranderingen in de maag. Daarom is momenteel de bepaling van de activiteit van pepsinogenen met de berekening van hun ratio een alternatief voor gastroscopie voor die mensen die om welke reden dan ook deze onderzoeken niet kunnen ondergaan.

De bepaling van de activiteit van pepsinogeen I en II wordt weergegeven in de volgende gevallen:

  • Beoordeling van het maagslijmvlies bij mensen die lijden aan atrofische gastritis;
  • Detectie van progressieve atrofische gastritis met een hoog risico op het ontwikkelen van maagkanker;
  • Detectie van maag- en darmzweren;
  • Detectie van maagkanker;
  • Monitoring van de effectiviteit van therapie voor gastritis en maagzweren.

Normaal gesproken is de activiteit van elk pepsinogeen (I en II) 4-22 μg / L.

De toename van het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:

  • Acute en chronische gastritis;
  • Zollinger-Ellison-syndroom;
  • Zweer in de twaalfvingerige darm;
  • Elke aandoening waarbij de concentratie van zoutzuur in het maagsap is verhoogd (alleen voor pepsinogen I).

De afname in het gehalte van elk pepsinogeen (I en II) in het bloed wordt waargenomen in de volgende gevallen:
  • Progressieve atrofische gastritis;
  • Maagcarcinoom (kanker);
  • Addison's Disease;
  • Pernicieuze anemie (alleen pepsinogen I), ook wel de ziekte van Addison-Birmer;
  • myxedema;
  • Voorwaarde na resectie (verwijdering) van de maag.

Cholinesterase (HE)

Dezelfde naam "cholinesterase" betekent meestal twee enzymen - echte cholinesterase en pseudocholinesterase. Beide enzymen zijn in staat acetylcholine af te breken, wat een bemiddelaar is in de verbindingen van zenuwen. Echte cholinesterase is betrokken bij de overdracht van zenuwimpulsen en is in grote hoeveelheden aanwezig in hersenweefsels, zenuwuiteinden, longen, milt en erythrocyten. Pseudocholinesterase weerspiegelt het vermogen van de lever om eiwitten te synthetiseren en weerspiegelt de functionele activiteit van dit orgaan.

Beide cholinesterasen zijn aanwezig in het bloedserum en daarom wordt de totale activiteit van beide enzymen bepaald. Als een resultaat wordt de bepaling van cholinesteraseactiviteit in het bloed gebruikt om patiënten te identificeren waarvan de spierverslappers (spierverslappers) een langdurig effect hebben, hetgeen belangrijk is in de praktijk van de anesthesist om de correcte dosering van geneesmiddelen te berekenen en cholinerge shock te voorkomen. Bovendien wordt de enzymactiviteit bepaald om vergiftiging door organofosfaatverbindingen (veel landbouwpesticiden, herbiciden) en carbamaat te detecteren, waarbij de activiteit van cholinesterase afneemt. Ook, in de afwezigheid van de dreiging van vergiftiging en electieve chirurgie, wordt cholinesterase-activiteit bepaald om de functionele toestand van de lever te beoordelen.

De indicaties voor het bepalen van cholinesterase-activiteit zijn de volgende toestanden:

  • Diagnose en evaluatie van de effectiviteit van de behandeling van een leverziekte;
  • Detectie van organofosforverbindingen (insecticiden) vergiftiging;
  • Bepaling van het risico op complicaties bij geplande operaties met behulp van spierverslappers.

Normaal is de volwassen cholinesteraseactiviteit in bloed 3.700-1.200 U / l als butyrylcholine wordt gebruikt als een substraat. Bij kinderen vanaf de geboorte tot zes maanden is de enzymactiviteit erg laag, van 6 maanden tot 5 jaar - 4900 - 19800 U / l, van 6 tot 12 jaar - 4200 - 16300 U / l, en vanaf 12 jaar - zoals bij volwassenen.

Verhoogde cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Type IV hyperlipoproteïnemie;
  • Nefrose of nefrotisch syndroom;
  • obesitas;
  • Type II diabetes;
  • Borsttumoren bij vrouwen;
  • Maagzweer;
  • Bronchiale astma;
  • Exudatieve enteropathie;
  • Psychische aandoening (manisch-depressieve psychose, depressieve neurose);
  • alcoholisme;
  • De eerste weken van de zwangerschap.

Een afname in cholinesterase-activiteit wordt waargenomen bij de volgende aandoeningen en ziekten:
  • Genetisch bepaalde varianten van cholinesterase-activiteit;
  • Organofosfaatvergiftiging (insecticiden, enz.);
  • hepatitis;
  • Cirrose van de lever;
  • Congestieve lever op de achtergrond van hartfalen;
  • Metastase van kwaadaardige tumoren naar de lever;
  • Hepatische amebiasis;
  • Ziekten van de galwegen (cholangitis, cholecystitis);
  • Acute infecties;
  • Longembolie;
  • Skeletachtige spierziekten (dermatomyositis, dystrofie);
  • Aandoeningen na de operatie en plasmaferese;
  • Chronische nierziekte;
  • Late zwangerschap;
  • Elke aandoening waarbij sprake is van een verlaging van het albumine-gehalte in het bloed (bijvoorbeeld malabsorptiesyndroom, uithongering);
  • Exfoliatieve dermatitis;
  • myeloom;
  • reuma;
  • Myocardinfarct;
  • Kwaadaardige tumoren van elke lokalisatie;
  • Inname van bepaalde geneesmiddelen (orale anticonceptiva, steroïde hormonen, glucocorticoïden).

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase)

Alkalische fosfatase (alkalische fosfatase) is een enzym dat de afbraak van fosforzuuresters veroorzaakt en is betrokken bij het fosfor-calciummetabolisme in botweefsel en lever. Het wordt aangetroffen in de grootste hoeveelheid in de botten en de lever en komt vanuit deze weefsels de bloedbaan binnen. Dienovereenkomstig is in het bloeddeel van het alkalische fosfatase van bot-oorsprong en een deel is van de lever. Normaal komt alkalisch fosfatase enigszins in de bloedbaan en de activiteit ervan neemt toe met de vernietiging van bot- en levercellen, wat mogelijk is met hepatitis, cholestase, osteodystrofie, bottumoren, osteoporose, enz. Daarom is het enzym een ​​indicator voor de conditie van de botten en de lever.

De indicaties voor het bepalen van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed zijn de volgende aandoeningen en ziekten:

  • Detectie van leverbeschadiging geassocieerd met obstructie van de galwegen (bijvoorbeeld galsteenziekte, tumor, cyste, abces);
  • Diagnose van botziekten waarbij ze worden vernietigd (osteoporose, osteodystrofie, osteomalacie, tumoren en botmetastasen);
  • Diagnose van de ziekte van Paget;
  • Kanker van het hoofd van de alvleesklier en de nieren;
  • Darmziekte;
  • Evaluatie van de effectiviteit van de behandeling van rachitis met vitamine D.

Normaal gesproken is de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed van volwassen mannen en vrouwen 30 - 150 E / l. Bij kinderen en adolescenten is de enzymactiviteit hoger dan bij volwassenen, vanwege actievere metabole processen in de botten. De normale activiteit van alkalische fosfatase in het bloed van kinderen van verschillende leeftijden is als volgt:
  • Kinderen jonger dan 1 jaar: jongens - 80 - 480 U / l, meisjes - 124 - 440 U / l;
  • Kinderen van 1 - 3 jaar: jongens - 104 - 345 U / l, meisjes - 108 - 310 U / l;
  • Kinderen van 3 - 6 jaar: jongens - 90 - 310 U / l, meisjes - 96 - 295 U / l;
  • Kinderen van 6 - 9 jaar: jongens - 85 - 315 U / l, meisjes - 70 - 325 U / l;
  • Kinderen van 9 - 12 jaar: jongens - 40 - 360 U / l, meisjes - 50 - 330 U / l;
  • Kinderen van 12 - 15 jaar: jongens - 75 - 510 U / l, meisjes - 50 - 260 U / l;
  • Kinderen van 15 - 18 jaar: jongens - 52 - 165 U / l, meisjes - 45 - 150 U / l.

Een toename van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Botziekten met verhoogd botverval (de ziekte van Paget, de ziekte van Gaucher, osteoporose, osteomalacie, kanker en botmetastasen);
  • Hyperparathyreoïdie (verhoogde concentratie van bijschildklierhormonen in het bloed);
  • Diffuse giftige struma;
  • leukemie;
  • rachitis;
  • De periode van genezing van fracturen;
  • Leverziekten (cirrose, necrose, kanker en levermetastasen, infectieuze, toxische, medicinale hepatitis, sarcoïdose, tuberculose, parasitaire infecties);
  • Blokkering van de galwegen (cholangitis, galwegstenen en galblaas, galwegtumor);
  • Tekort aan calcium en fosfaat in het lichaam (bijvoorbeeld door verhongering of ongezond voedsel);
  • Cytomegalie bij kinderen;
  • Infectieuze mononucleosis;
  • Long- of nierinfarct;
  • Premature baby's;
  • Derde trimester van de zwangerschap;
  • De periode van snelle groei bij kinderen;
  • Darmziekte (colitis ulcerosa, enteritis, bacteriële infecties, enz.);
  • Acceptatie van geneesmiddelen die toxisch zijn voor de lever (methotrexaat, chloorpromazine, antibiotica, sulfonamiden, hoge doses vitamine C, magnesiumoxide).

Een afname van de activiteit van alkalische fosfatase in het bloed wordt waargenomen bij de volgende ziekten en aandoeningen:
  • Hypothyreoïdie (tekort aan schildklierhormonen);
  • scheurbuik;
  • Ernstige bloedarmoede;
  • kwashiorkor;
  • Tekort aan calcium, magnesium, fosfaten, vitamine C en B12;
  • Overtollige vitamine D;
  • osteoporose;
  • achondroplasia;
  • cretinisme;
  • Erfelijke hypofosfatasie;
  • Bepaalde medicatie, zoals azathioprine, clofibraat, danazol, oestrogenen, orale anticonceptiva.

Auteur: Nasedkina A.K. Specialist in onderzoek naar biomedische problemen.

Biochemische analyse van bloed, bloed-enzymen. Amylase, lipase, ALT, AST, lactaat dehydrogenase, alkalische fosfatase - toename, afname. Oorzaken van schendingen, decodeeranalyse.

De site biedt achtergrondinformatie. Adequate diagnose en behandeling van de ziekte zijn mogelijk onder toezicht van een gewetensvolle arts. Alle medicijnen hebben contra-indicaties. Raadpleging vereist

In de biochemische analyse van bloed vaak gebruikt om de activiteit van enzymen te bepalen. Wat zijn enzymen? Een enzym is een eiwitmolecuul dat de stroom van biochemische reacties in het menselijk lichaam versnelt. De term enzym is een synoniem voor enzym. Momenteel worden beide termen in dezelfde betekenis gebruikt als synoniemen. De wetenschap die de eigenschappen, structuur en functies van enzymen onderzoekt, noemt men Enzymology.

Overweeg wat deze complexe structuur is - het enzym. Het enzym bestaat uit twee delen - het eigenlijke eiwitgedeelte en het actieve centrum van het enzym. Het eiwitgedeelte wordt een apoenzym genoemd en het actieve centrum is een co-enzym. Het gehele enzymmolecuul, dat wil zeggen het apoenzym plus co-enzym, wordt holoenzym genoemd. Apoferment wordt altijd uitsluitend vertegenwoordigd door het eiwit van de tertiaire structuur. Tertiaire structuur betekent dat een lineaire keten van aminozuren wordt getransformeerd in een structuur van complexe ruimtelijke configuratie. Het co-enzym kan worden weergegeven door organische stoffen (vitamine B6, B1, B12, flavine, heem, etc.) of anorganische (metaalionen - Cu, Co, Zn, etc.). Eigenlijk wordt de versnelling van de biochemische reactie geproduceerd door co-enzym.

Wat is een enzym? Hoe werken enzymen?

De stof waarop het enzym inwerkt wordt het substraat genoemd, en de stof die wordt verkregen als gevolg van de reactie wordt het product genoemd. Vaak worden de namen van enzymen gevormd door het toevoegen van het einde aan de naam van het substraat. Succinaat dehydrogenase splitst bijvoorbeeld succinaat (barnsteenzuur), lactaatdehydrogenase splitst lactaat (melkzuur), etc. De enzymen zijn verdeeld in verschillende typen, afhankelijk van het type reactie dat ze versnellen. Bijvoorbeeld, dehydrogenases voeren oxidatie of reductie uit, hydrolasen voeren de splitsing uit van een chemische binding (trypsine, pepsine - spijsverteringsenzymen), etc.

Elk enzym versnelt slechts één specifieke reactie en werkt onder bepaalde omstandigheden (temperatuur, zuurgraad van het medium). Het enzym heeft een affiniteit voor zijn substraat, dat wil zeggen, het kan alleen met deze stof werken. Herkenning van "hun" substraat wordt verschaft door het apoenzym. Dat wil zeggen, het proces van het enzym kan als volgt worden weergegeven: het apoenzym herkent het substraat en het co-enzym versnelt de reactie van de herkende stof. Dit principe van interactie werd een ligand genoemd - een receptor of interactie op basis van een key-lock-principe: een individuele sleutel is geschikt voor een slot en een individueel substraat is geschikt voor een enzym.

Bloedamylase

Amylase wordt geproduceerd door de pancreas en is betrokken bij de afbraak van zetmeel en glycogeen in glucose. Amylase is een van de enzymen die betrokken zijn bij de spijsvertering. Het hoogste gehalte aan amylase wordt bepaald in de pancreas en de speekselklieren.

Er zijn verschillende soorten amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, waarvan de definitie van α-amylase-activiteit de meest voorkomende is. De concentratie van dit type amylase wordt bepaald in het bloed in het laboratorium.

Menselijk bloed bevat twee soorten α-amylase - het P-type en het S-type. 65% van het α-amylase van het P-type is aanwezig in de urine en in het bloed is tot 60% het S-type. P-type urine-a-amylase in biochemische studies wordt diastasis genoemd, om verwarring te voorkomen.

De activiteit van α-amylase in de urine is 10 keer hoger dan de activiteit van α-amylase in het bloed. De bepaling van α-amylase en diastaseactiviteit wordt gebruikt om pancreatitis en enkele andere aandoeningen van de pancreas te diagnosticeren. Bij chronische en subacute pancreatitis wordt de bepaling van de activiteit van α-amylase in duodenumsap gebruikt.

amylase

Bloedonderzoek helpt om veel pathologische processen in het lichaam te identificeren. Met de pathologie van de spijsverteringsorganen is de biochemische analyse van bloed zeer informatief.

Een van de belangrijke indicatoren van biochemie is amylase. Het is de belangrijkste marker van de staat van de alvleesklier. Zijn afwijkingen van de norm wijzen altijd op de aanwezigheid van pathologie van het organisme.

Wat is amylase in de biochemische analyse van bloed

Amylase is een enzym dat betrokken is bij het spijsverteringsproces.

Er zijn 2 soorten amylase:

  • Alfa-amylase. De productie wordt uitgevoerd in de alvleesklier (in grotere mate) en de speekselklieren;
  • Pancreasamylase is een component van alfa-amylase, uitsluitend geproduceerd door de pancreas en is actief betrokken bij het spijsverteringsproces in de twaalfvingerige darm.

Amylase wordt geproduceerd door de glandulaire cellen van de pancreas en maakt deel uit van het pancreasensap.

Het enzym amylase is van groot belang voor het menselijk lichaam.

Alfa-amylase in het bloed vervult de volgende functies:

  • Zetmeelvertering tijdens voedselvertering. Dit proces begint in de mondholte, vanwege het feit dat amylase aanwezig is in de samenstelling van speeksel. Zetmeel verandert in eenvoudiger stoffen die oligosacchariden worden genoemd;
  • De opname van koolhydraten in het lichaam;
  • Splitsing van glycogeen in glucose, de belangrijkste energiereserve. Het voorziet alle cellen en organen van de energie die nodig is voor hun vitale activiteit.

Het enzym amylase is erg belangrijk voor de goede werking van het spijsverteringsstelsel, dus de studie van het niveau ervan wordt meestal voorgeschreven voor vermoedelijke ziekten en aandoeningen van het spijsverteringskanaal.

Bij afwezigheid van enige pathologie zou amylase alleen in de darm moeten zijn. In het geval van verschillende ziekten komt het echter in de bloedbaan terecht.

Indicaties voor analyse

Amylase is een indicator van de ontwikkeling van inflammatoire en endocriene ziekten bij mensen. De belangrijkste indicaties voor het uitvoeren van bloedonderzoeken voor amylase zijn:

  • Vermoede acute pancreatitis (ontsteking van de pancreas). De analyse wordt uitgevoerd in het geval dat er dergelijke symptomen zijn:
    • misselijkheid;
    • braken;
    • Frequente losse ontlasting;
    • Buikpijn, vaak rondom;
    • Algemene zwakte.
  • Exacerbatie van chronische pancreatitis. Klachten als in het acute verloop van de ziekte;
  • Hepatitis (ontsteking van het leverparenchym). Symptomen van de ziekte:
    • Trekken van pijn in het rechter hypochondrium;
    • Hepatomegalie (toename in levergrootte);
    • Bitterheid in de mond;
    • misselijkheid;
    • Zwakte.
  • Verdenking van diabetes kan ook een indicatie zijn voor deze studie. Deze endocriene pathologie van de alvleesklier, die zich manifesteert:
    • Intense dorst;
    • Polyurie (uitscheiding van grote hoeveelheden urine);
    • Droge huid en slijmvliezen;
    • jeuk;
    • In ernstige gevallen is er sprake van bewustzijnsverlies en coma.
  • Goedaardige en kwaadaardige tumoren van de alvleesklier. Hun symptomatologie kan divers zijn. Kwaadaardig proces kan lang asymptomatisch zijn. Daarom, wanneer klachten worden gedetecteerd door dit orgaan, is het noodzakelijk om het niveau van amylase te bepalen;
  • Bof - ontsteking van de speekselklieren met hun blokkade;
  • Cysten in de pancreas.

Voorbereiding op de studie

Om het niveau van amylase te bepalen, wordt een biochemische bloedtest voorgeschreven. Dat het resultaat betrouwbaar was, is het noodzakelijk om je goed voor te bereiden.

Deskundigen geven verschillende aanbevelingen voor de voorbereiding van de analyse van alfa-amylase, die zorgvuldig moet worden gevolgd:

  • Een paar dagen voor de studie moet je vet, gebakken en gekruid voedsel achterlaten;
  • Aan de vooravond van bloedafname moet u stoppen met het drinken van thee en koffie. Het wordt aanbevolen om gedurende deze dag alleen niet-koolzuurhoudend water te drinken;
  • Als de patiënt medicijnen gebruikt, moet u uw arts raadplegen over de mogelijkheid van een onderbreking van de behandeling op het moment van de laboratoriumstudie;
  • Overdag, weiger te oefenen, omdat overmatige inspanning de prestaties verstoort;
  • Vermijd stress en emotionele stoornissen;
  • Een dag vóór de analyse, stop met het drinken van alcoholische dranken;
  • Op de ochtend van de dag van het doneren kan het bloed niet eten, omdat het onderzoek op een lege maag wordt uitgevoerd. Alleen een kleine hoeveelheid water drinken (niet meer dan 200 milliliter) is toegestaan.

Aanbevelingen voor bloedonderzoek:

  • Bereid een punctiepunt voor (bloedafname). In de regel is het de ellepijpplooi van de arm. Als het nodig is om de hand uit kleding te bevrijden;
  • Plaats een aderlijk harnas op de onderarm, vraag de patiënt om te "werken" met zijn vuist;
  • Behandel de huid met een oplossing van antiseptica (medische alcohol);
  • Breng een naald in en zuig de benodigde hoeveelheid bloed in een reageerbuisje of spuit;
  • Aan het einde van de manipulatie breng je een watje met wat alcohol bevochtigd op de wond, buig je de arm bij het ellebooggewricht en blijf je gedurende 10 minuten in deze positie. Dit is nodig om het bloeden te stoppen.

Het bloed dat bij de patiënt werd afgenomen, wordt naar het laboratorium gestuurd. Daar voegen ze koolhydraten toe en bepalen het tijdstip van hun afbraak. Gebaseerd op deze indicator en het resultaat is ontcijferd.

Er moet aan worden herinnerd dat alleen een arts het resultaat kan ontcijferen, rekening houdend met alle factoren.

Normamylase in het bloed

Er moet aan worden herinnerd dat in het bloed wordt genomen om 2 soorten van dit enzym toe te wijzen. Het is pancreas en alfa-amylase. Daarom hebben ze verschillende normen. In elk laboratorium kunnen de cijfers enigszins verschillen, omdat verschillende reagentia worden gebruikt. Daarom is er in de vorm met het resultaat een kolom waarin de grenzen van de norm van het gegeven laboratorium worden aangegeven. Er zijn echter algemeen aanvaarde normen voor indicatoren op basis van gegevens van een onafhankelijk laboratorium.

Tabel met normen voor alfa-amylase (totaal amylase in het bloed) bij volwassenen en kinderen:

Normen van pancreasamylase, die deel uitmaakt van alfa-amylase, worden weergegeven in de tabel:

Oorzaken van afwijkingen

Afwijking van de norm, zowel naar boven als naar beneden, is een teken van het begin of het verlengde verloop van bepaalde ziekten, met name het maag-darmkanaal.

Alfa-amylase verhoogd

Verhoogde pancreas en alfa-amylase kunnen optreden wanneer de volgende aandoeningen aanwezig zijn:

  • Acute en chronische pancreatitis. In dit geval produceren de cellen van het orgel amylase in grotere hoeveelheden dan nodig;
  • Tumor- en cystische veranderingen in de weefsels van het orgaan, evenals de aanwezigheid van tandsteen in de kanalen van de galblaas. In dit geval treedt secundaire ontsteking op, hetgeen bijdraagt ​​aan een verhoogde amylaseproductie. Indicatoren verhogen tot 200 U / l;
  • Diabetes mellitus. Deze ziekte wordt gekenmerkt door een overtreding van het koolhydraatmetabolisme. In dit geval wordt een deel van de amylase naar het bloed gestuurd en vervult niet zijn directe taken, dat wil zeggen, het neemt niet deel aan de afbraak van koolhydraten;
  • Peritonitis - ontsteking van het peritoneum. Dit proces draagt ​​bij aan de verspreiding van ontstekingen naar alle organen van de buikholte, inclusief de pancreas;
  • Bof - een ontsteking van de speekselklieren. Het draagt ​​bij aan een lichte verhoging van de prestaties;
  • Nierfalen. Zoals bekend verlaat amylase het menselijk lichaam via de nieren. Als hun werking echter verminderd is, wordt dit enzym niet volledig uit het bloed geëlimineerd, wat leidt tot een toename van de indicatoren;
  • Buitenbaarmoederlijke zwangerschap;
  • Abdominale trauma;
  • Alcoholmisbruik kan ook leiden tot verbeterde prestaties;
  • Het eten van "verkeerd" voedsel, dat wil zeggen vet, gerookt, gebakken, zoute voedingsmiddelen in grote hoeveelheden.

Laag amylase gehalte

De redenen voor het verlagen van alfa-amylase in het bloed kunnen zijn:

  • Pancreatonecrose - de dood van een aanzienlijk deel van de pancreas;
  • Acute of chronische hepatitis. Deze aandoening veroorzaakt een overtreding van metabole processen, waaronder koolhydraten. Tegelijkertijd verlaagt de pancreas de hoeveelheid geproduceerde enzymen in de loop van de tijd;
  • Cirrose van de lever;
  • Tumorproces in de pancreas. Dit omvat alleen die tumoren (kwaadaardig), die leiden tot veranderingen in de weefsels van het orgel. In dit geval kunnen veranderde weefsels geen enzym produceren;
  • Resectie (verwijdering) van een aanzienlijk deel van de pancreas.

Amylase en pancreatitis

Zoals bekend is, is amylase een marker van pancreasziekten, meer bepaald pancreatitis. Opgemerkt moet echter worden dat elke ontsteking van de organen van het maagdarmkanaal de oorzaak kan zijn van een lichte verhoging van de prestaties.

In het geval dat de indicatoren van pancreasamylase 6-10 keer hoger zijn dan normaal, duidt dit op de ontwikkeling van ernstige ontsteking in het orgaan. Dat wil zeggen, als er relevante symptomen zijn, wordt acute pancreatitis of exacerbatie van het chronische proces gediagnosticeerd.

Er moet ook worden opgemerkt dat bij een lange reeks chronische pancreatitis in de periode van exacerbatie, de indicatoren enigszins kunnen toenemen. Dit komt door de aanpassing van het lichaam.

In de vroege uren van de ziekte werd een significante toename in alfa-amylase gedetecteerd. Na 48 - 72 uur is het niveau genormaliseerd.

Vind je dit artikel leuk? Deel het met je vrienden op sociale netwerken: